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熱休克蛋白 它是怎樣產(chǎn)生的

  提起熱休克蛋白,很多人都不明白這是什么,其實,熱休克蛋白是人體內(nèi)的一種蛋白質(zhì),對于人體有著非常重要的作用。下面我們就一起來看看到底什么是熱休克蛋白,看看熱休克蛋白是怎么產(chǎn)生的,了解一下熱休克蛋白有什么功能。

  熱休克蛋白又稱應(yīng)激蛋白,是機體細(xì)胞在一些理化因素刺激后高效表達(dá)的一組蛋白質(zhì),因先發(fā)現(xiàn)于果蠅唾液腺的熱應(yīng)激反應(yīng)中而得名,此后的研究表明,熱休克蛋白廣泛存在于人、動物、微生物和植物的細(xì)胞中,是一類在遺傳上高度保守的分子,能保護細(xì)胞并促進細(xì)胞對各種刺激所造成的損傷進行自身修復(fù),具有重要的生物學(xué)功能。

  熱休克蛋白(HSPs)是廣泛存在于生物界從原核到真核細(xì)胞中的一類具有高度保守性的蛋白質(zhì),當(dāng)細(xì)胞在受到某些不利因素(如高熱、感染、缺血、缺氧及化學(xué)物質(zhì)等)刺激時,會迅速短暫地大量合成,并通過與細(xì)胞內(nèi)部分變性的蛋白質(zhì)結(jié)合,協(xié)助其復(fù)性或?qū)⑵溥\送至溶酶體降解而發(fā)揮細(xì)胞保護功能,因而可以認(rèn)為應(yīng)激時HSPs在細(xì)胞內(nèi)的出現(xiàn)標(biāo)志著細(xì)胞自身保護機制的啟動。

  熱休克蛋白依據(jù)其分子質(zhì)量而命名。例如Hsp60、Hsp70與Hsp90(被研究多的熱休克蛋白)指的是熱休克蛋白家族的質(zhì)量分別大約為60、70與90千道爾頓。

  另有一種8千道爾頓的蛋白泛素,這種蛋白用于標(biāo)記即將分解的蛋白質(zhì),也表現(xiàn)出熱休克蛋白的性質(zhì)。

  產(chǎn)生

  熱休克蛋白是一種在能對細(xì)胞產(chǎn)生損傷的在多種外在刺激下產(chǎn)生的應(yīng)激蛋白。意大利生物學(xué)家于1962年在研究果蠅的發(fā)育時早發(fā)現(xiàn)了熱休克現(xiàn)象。

  20世紀(jì)70年代,科學(xué)家進一步發(fā)現(xiàn),細(xì)胞在遭受高于正常溫度的刺激時,都會大量合成這種蛋白。當(dāng)遭遇高溫或外在的不良刺激時,其他很多蛋白合成都會受到抑制,而讓開道路優(yōu)先合成熱休克蛋白。

  它們在體內(nèi)有很多重要的作用,主要的是以“分子伴侶”的身份出現(xiàn)的,顧名思義,就是幫助穩(wěn)定蛋白質(zhì)和多肽,當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)發(fā)生錯誤后使之恢復(fù)正常,還能降解嚴(yán)重?fù)p傷的蛋白質(zhì)。

  特性

  普遍性

  熱休克蛋白能對抗嚴(yán)重的應(yīng)激損傷,這種現(xiàn)象稱為熱休克反應(yīng) (heatshock response,HSP),熱休克反應(yīng)廣泛存在于從原核到真核生物的生物界有機體內(nèi)。

  保守性

  熱休克反應(yīng)是存在于生物系統(tǒng)不同層次結(jié)構(gòu)中的普遍現(xiàn)象,產(chǎn)生的熱休克蛋白從結(jié)構(gòu)到功能都具有極端的保守性,其核酸序列在不同物種之間具有高度的同源性,如大腸桿菌的DnaK基因與真核生物HSP70基因有40%-60%的同源性,真核生物間HSPs的同源性可達(dá)60%-80%。

  不僅能為熱損傷所誘導(dǎo),而且可謂許多其它損傷因素及應(yīng)激刺激,包括物理、化學(xué)因素乃至機械刺激(如葡萄糖缺乏、缺血、寒冷、創(chuàng)傷、中毒、重金屬、饑餓、缺氧、氧自由基)所誘導(dǎo),以及其它因素如感染(包括細(xì)菌、病毒和寄生蟲感染)、惡性腫瘤等所誘導(dǎo)。

  隨著年齡地增加,熱休克蛋白的數(shù)量和質(zhì)量都明顯地減少。結(jié)果導(dǎo)致形成不活動的、不成形的蛋白質(zhì),它們不能支援皮膚。這樣慢慢老化,當(dāng)皮膚的結(jié)構(gòu)紊亂時,皮膚就會不再健壯。

  表現(xiàn)

  許多小分子熱休克蛋白基因一般并不表達(dá),顯著表達(dá)小分子熱休克蛋白一般是細(xì)胞受到外部刺激的時候,比如高溫刺激。現(xiàn)已發(fā)現(xiàn),除了熱刺激之外還有許多物理、化學(xué)刺激可以激活小分子熱休克蛋白的表達(dá),例如紫外線、射線、機械損傷、酸、氧化劑等等。可見,小分子熱休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物質(zhì)。當(dāng)將生物的整體、組織、細(xì)胞等從其生活的溫度范圍內(nèi)急劇地從低溫移向高溫時,可顯著地降低一些蛋白質(zhì)的合成。

  例如將果蠅的幼蟲或培養(yǎng)細(xì)胞從28℃移至35℃時,則幾乎大部分的蛋白質(zhì)合成停止;與此相反,而休克蛋白的合成卻反而被促進。這種促進作用主要是在信使RNA的合成(轉(zhuǎn)錄)階段產(chǎn)生的。同樣的現(xiàn)象也見于哺乳類動物、培養(yǎng)細(xì)胞、原生動物、植物組織和細(xì)菌等。另外觀察到,由休克以外的其他處理也會發(fā)生類似的現(xiàn)象。這種現(xiàn)象的生理意義尚不清楚,但推測是與生物的溫度適應(yīng)現(xiàn)象有關(guān)系。

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