基本特征

　　胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪切時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸)或亮氨酸的肽鍵;而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為堿性氨基酸(如賴氨酸、精氨酸和組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向于剪切氨基端。

　　為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

　　該酶的適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。

　　作用方法

　　胃蛋白酶應保存在低溫環境中(-20℃至-80℃)，以防止其發生自降解。儲存于pH值大于11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生;當pH值回到6時，胃蛋白酶的活性即可恢復。

　　胃內的消化主要是對蛋白質初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白質的作用，但從主細胞分泌出的胃蛋白酶是以無活性的酶原存在，必須依據胃酸激活并提供作用環境，因此鹽酸激活胃蛋白質酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質分解為胨，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。

　　結語：通過上文的介紹，想必大家對于胃蛋白酶也是有了一個比較全面的了解了吧，胃蛋白酶在我們胃中是很重要的一種酶哦，希望上面的文章能夠幫助到大家，祝大家有一個健康的腸胃哦。