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載脂蛋白a偏高 這些因素導致載脂蛋白a高(2)

  醫學決定性水平

  0.5g/L

  低于此值表明存在脂代謝紊亂和用于飲食治療的觀測。

  分類

  一、ApoAⅠ

  ApoAⅠ是ApoA族多的一種組分,是HDL中的主要載脂蛋白。Shore等于1968年首先從人HDL中分離純化得到ApoAⅠ。1970年代中期Brewer闡明了ApoAⅠ的氨基酸序列,并預測了其二級結構的要點。在分子生物學興起的80年代,Karathanasis等人相繼報道了人ApoAⅠcDNA和染色體DNA序列。人成熟的ApoAⅠ的由243氨基酸殘基組成,是單一多肽鏈,分子量為28300D。人及大鼠、猴、兔、牛、鴨、樹鼷等動物的ApoAⅠ已分離純化。

  人和其他種屬的ApoAⅠ的氨基末端為Asp,羧基末端為Gln,其分子中不含半胱氨酸和異亮氨酸。經等點聚焦電泳證實人和動物的ApoAⅠ都是不均一的,有10種不同的亞組分,至少有六種多態性。經等電聚焦和雙相電泳中的系統命名,ApoAⅠ多肽性依次稱為Apoa Ⅰ0、ApoAⅠ-1、ApoAⅠ-2、ApoAⅠ+1、 ApoAⅠ+2,其中ApoA Ⅰ0含量多。

  二、ApoAⅡ

  ApoAⅡ是HDL中第二種含量多的載脂蛋白,在HDL2占載脂蛋白的15%,在HDL3中占載脂蛋白的25%。CM中達總載脂蛋白的7%~10%,VLDL中也少量存在。直到1985年,ApoAⅡ蛋白質的氨基酸序列、cDNA序列及基因序列均已闡明。ApoAⅡ是由兩條多肽鏈的77個氨基酸殘基組成。

  ApoAⅡ在不加還原劑的SDS-PAGE中測出分子量是17000D,在人血漿中以二聚體形式存在。ApoAⅡ的單體分子量為8700D。人ApoAⅡ蛋白C端氨基酸殘基為谷氨酸,N端為吡咯烷酮酸,缺乏組氨酸,精氨酸及色氨酸。ApoAⅡ有多態性存在,主要的多態型等電點為4.9,而含量較少的多態型的等電點為5.17、4.68、4.42和4.20。

  ApoAⅡ的生理功能

  ①維持HDL結構

  ApoAⅡ肽段12-31和肽段50-77具有與磷脂的結合能力,經二級結構分析認為,殘基17-30和51-62形成的雙性螺旋結構是人ApoAⅡ與脂質結合的分子基礎;

  ②激活肝脂酶

  用以水解CM和VLDL中的TG和PL。還有報道,ApoAⅡ可抑制LCAT活性。 ApoAⅡ由肝臟和小腸合成。人血漿中的ApoAⅡ生物半壽期為4.4天。

  三、ApoAⅣ

  ApoAⅣ是先從大鼠DHL和CM中發現的一種載脂蛋白.1979年Beisiegel等人證實了人血漿中也有ApoAⅣ存在,其主要分布于密度大于1.211g/ml部分。成熟ApoAⅣ由376個氨基酸殘基組成。經SDS-PAGE確認大鼠和人ApoAⅣ分子量為44000和46000Da。人和大鼠氨基酸組成相似,是一種糖蛋白,含有6%的碳水化合物,其中甘露糖占1.8%,半乳糖占1.55%,N-乙酰葡萄糖胺占1.55%和唾液酸占1.1%。

  ApoAⅣ蛋白存在多態性,生物半壽期為10h。 ApoAⅣ的生理功能目前尚不清楚,據推測它在HDL逆向轉運過程中起有重要作用。1985年Steinmetz等報道,在體外,ApoAⅣ可以促進LCAT的膽固醇酯化反應。Goldberg報道,ApoAⅣ起有調節脂蛋白脂肪酶的激活作用,并推測可以促進ApoAⅣ從HDL和VLDL中釋放。ApoAⅣ由肝臟和小腸合成。

  結語:上述的內容就是關于載脂蛋白a偏高了,載脂蛋白在體內的作用是不可或缺的,因而它的數值平衡與否也是非常的重要,如果在檢查身體的時候發現自己的載脂蛋白a偏高,就要立即進行詳細診斷,以便及早治療。

載脂蛋白a偏高 載脂蛋白a偏高的原因 載脂蛋白a的正常參考值 
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